Білки

Білки - високомолекулярні природні речовини, що складаються з ланцюжка амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком. Найважливіша роль цих сполук — регуляція хімічних реакцій в організмі (ферментативна роль). Крім того, вони виконують захисну, гормональну, структурну, поживну, енергетичну функції.

За будовою білки поділяють на прості (протеїни) і складні (протеїди). Кількість амінокислотних залишків у молекулах різна: міоглобіну — 140, інсуліну — 51, що пояснює високу молекулярну масу сполуки (Mr), яка коливається від 10 000 до 3 000 000 дальтон.

На білки припадає 17% загальної ваги людини: 10% - шкіра, 20% - хрящі, кістки, 50% - м'язи. Незважаючи на те, що роль білків і протеїдів на сьогоднішній день досконально не вивчена, функціонування нервової системи, здатність організму до росту, відтворення, протікання метаболічних процесів на клітинному рівні безпосередньо пов'язані з активністю амінокислот. кислоти.

History of discovery

Процес вивчення білків бере свій початок у XVIII столітті, коли група вчених під керівництвом французького хіміка Антуана Франсуа де Фуркруа досліджувала альбумін, фібрин, глютен. У результаті цих досліджень білки були узагальнені та виділені в окремий клас.

У 1836 році Малдер вперше запропонував нову модель хімічної структури білків, засновану на теорії радикалів. Він залишався загальноприйнятим до 1850-х років. Сучасну назву протеїн – протеїн – з’єднання отримало в 1838 році. А в кінці XNUMX століття німецький вчений А. Коссель зробив сенсаційне відкриття: він прийшов до висновку, що амінокислоти є основними структурними елементами «компоненти будівлі». Ця теорія була експериментально доведена на початку XNUMX століття німецьким хіміком Емілем Фішером.

У 1926 році американський вчений Джеймс Самнер в ході своїх досліджень виявив, що виробляється в організмі фермент уреаза відноситься до білків. Це відкриття зробило прорив у світі науки і привело до усвідомлення важливості білків для життя людини. У 1949 році англійський біохімік Фред Сенгер експериментально вивів послідовність амінокислот гормону інсуліну, що підтвердило правильність думки про те, що білки є лінійними полімерами амінокислот.

У 1960-х роках вперше на основі рентгенівської дифракції були отримані просторові структури білків на атомарному рівні. Вивчення цієї високомолекулярної органічної сполуки триває і досі.

Структура білка

Основними структурними одиницями білків є амінокислоти, що складаються з аміногруп (NH2) і карбоксильних залишків (СООН). У деяких випадках азотно-водневі радикали пов'язані з іонами вуглецю, кількість і розташування яких визначають специфічні властивості пептидних речовин. При цьому положення вуглецю по відношенню до аміногрупи підкреслюється в назві спеціальним префіксом: альфа, бета, гамма.

Для білків альфа-амінокислоти виступають структурними одиницями, оскільки тільки вони, подовжуючи поліпептидний ланцюг, надають білковим фрагментам додаткову стійкість і міцність. Сполуки цього типу зустрічаються в природі у вигляді двох форм: L і D (за винятком гліцину). Елементи першого типу входять до складу білків живих організмів, що виробляються тваринами і рослинами, а другого типу — до складу структур пептидів, утворених шляхом нерибосомального синтезу в грибах і бактеріях.

Будівельні блоки білків з’єднані між собою поліпептидним зв’язком, який утворюється шляхом з’єднання однієї амінокислоти з карбоксилом іншої амінокислоти. Короткі структури прийнято називати пептидами або олігопептидами (молекулярна маса 3-400 дальтон), а довгі, що складаються з більш ніж 10 амінокислот, поліпептидами. Найчастіше білкові ланцюги містять 000 – 50 амінокислотних залишків, іноді 100 – 400. Білки утворюють специфічні просторові структури за рахунок внутрішньомолекулярних взаємодій. Їх називають білковими конформаціями.

Існує чотири рівні організації білка:

1. Первинний — це лінійна послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних між собою міцним поліпептидним зв’язком.
2. Вторинний – упорядкована організація білкових фрагментів у просторі в спіральну або згорнуту конформацію.
3. Третинний – спосіб просторового укладання спірального поліпептидного ланцюга, шляхом згортання вторинної структури в клубок.
4. Четвертинний – збірний білок (олігомер), який утворюється в результаті взаємодії кількох поліпептидних ланцюгів третинної структури.

За формою структури білки поділяють на 3 групи:

• фібрилярний;
• кулясті;
• мембрани.

Перший тип білків — це зшиті ниткоподібні молекули, які утворюють довготривалі волокна або шаруваті структури. Враховуючи те, що фібрилярні білки характеризуються високою механічною міцністю, вони виконують захисні та структурні функції в організмі. Типовими представниками цих білків є кератини волосся і тканинні колагени.

Глобулярні білки складаються з одного або кількох поліпептидних ланцюгів, згорнутих у компактну еліпсоїдну структуру. До них відносяться ферменти, транспортні компоненти крові та тканинні білки.

Мембранні сполуки — це поліпептидні структури, вбудовані в оболонку клітинних органел. Ці сполуки виконують функцію рецепторів, пропускаючи через поверхню необхідні молекули і специфічні сигнали.

На сьогоднішній день існує величезна різноманітність білків, що визначається кількістю вхідних в них амінокислотних залишків, просторовою структурою і послідовністю їх розташування.

Однак для нормального функціонування організму необхідно лише 20 альфа-амінокислот L-ряду, 8 з яких не синтезуються організмом людини.

Фізичні і хімічні властивості

Просторова структура і амінокислотний склад кожного білка визначають його характерні фізико-хімічні властивості.

Білки — тверді речовини, які при взаємодії з водою утворюють колоїдні розчини. У водних емульсіях білки присутні у вигляді заряджених частинок, оскільки до складу входять полярні та іонні групи (–NH2, –SH, –COOH, –OH). Заряд білкової молекули залежить від співвідношення карбоксильного (–СООН), амінного (NH) залишків і рН середовища. Цікаво, що в структурі білків тваринного походження міститься більше дикарбонових амінокислот (глутамінової та аспарагінової), що зумовлює їх негативний потенціал у водних розчинах.

Деякі речовини містять значну кількість діамінокислот (гістидин, лізин, аргінін), внаслідок чого поводяться в рідинах як катіони білка. У водних розчинах сполука стійка за рахунок взаємного відштовхування частинок з однаковими зарядами. Однак зміна рН середовища тягне за собою кількісну модифікацію іонізованих груп білка.

У кислому середовищі пригнічується розпад карбоксильних груп, що призводить до зниження негативного потенціалу білкової частинки. У лугу, навпаки, сповільнюється іонізація амінних залишків, унаслідок чого позитивний заряд білка зменшується.

При певному рН, так званій ізоелектричній точці, лужна дисоціація еквівалентна кислому, в результаті чого білкові частинки агрегують і випадають в осад. Для більшості пептидів це значення знаходиться в слабокислому середовищі. Однак зустрічаються структури з різким переважанням лужних властивостей. Це означає, що основна маса білків згортається в кислому середовищі, а невелика — в лужному.

В ізоелектричній точці білки нестійкі в розчині і, як наслідок, легко коагулюють при нагріванні. При додаванні кислоти або лугу до осадженого білка відбувається перезарядження молекул, після чого сполука знову розчиняється. Проте білки зберігають властиві їм властивості лише за певних параметрів рН середовища. Якщо зв'язки, що утримують просторову структуру білка, якимось чином руйнуються, то впорядкована конформація речовини деформується, в результаті чого молекула набуває вигляду безладного хаотичного клубка. Це явище називається денатурацією.

Зміна властивостей білка призводить до впливу хімічних і фізичних факторів: високої температури, ультрафіолетового опромінення, інтенсивного струшування, з'єднання з білковими осаджувачами. В результаті денатурації компонент втрачає біологічну активність, втрачені властивості не повертаються.

Білки надають забарвлення в ході реакцій гідролізу. При з’єднанні розчину пептиду з мідним купоросом і лугом з’являється бузкове забарвлення (біуретова реакція), при нагріванні білків в азотній кислоті – жовтий відтінок (ксантопротеїнова реакція), при взаємодії з розчином нітрату ртуті – малинове забарвлення (Мілон). реакція). Ці дослідження використовуються для виявлення білкових структур різного типу.

Види білків, які можна синтезувати в організмі

Не можна недооцінювати значення амінокислот для організму людини. Вони виконують роль нейромедіаторів, необхідні для правильної роботи мозку, забезпечують енергією м'язи, контролюють адекватність виконання їх функцій вітамінами і мінералами.

Основне значення зв'язку полягає в забезпеченні нормального розвитку і функціонування організму. Амінокислоти виробляють ферменти, гормони, гемоглобін, антитіла. Синтез білків в живих організмах відбувається постійно.

Однак цей процес призупиняється, якщо клітинам не вистачає хоча б однієї незамінної амінокислоти. Порушення утворення білків призводить до розладів травлення, уповільнення росту, психоемоційної нестійкості.

Більшість амінокислот синтезується в організмі людини в печінці. Однак є такі сполуки, які обов'язково повинні надходити щодня з їжею.

Це пов'язано з розподілом амінокислот за такими категоріями:

• незамінний;
• напівзмінні;
• змінні.

Кожна група речовин виконує певні функції. Розглянемо їх детально.

Незамінні амінокислоти

Людина не здатна самостійно виробляти органічні сполуки цієї групи, але вони необхідні для підтримання її життєдіяльності.

Тому такі амінокислоти отримали назву «незамінних» і повинні регулярно надходити ззовні з їжею. Синтез білка без цього будівельного матеріалу неможливий. У результаті нестача хоча б однієї сполуки призводить до порушення обміну речовин, зменшення м’язової маси, маси тіла, зупинки вироблення білка.

Найбільш значущі амінокислоти для організму людини, зокрема для спортсменів та їх значення.

1. Валін. Він є структурним компонентом білка з розгалуженим ланцюгом (BCAA). Є джерелом енергії, бере участь у метаболічних реакціях азоту, відновлює пошкоджені тканини, регулює глікемію. Валін необхідний для протікання м'язового метаболізму, нормальної розумової діяльності. Застосовують у медичній практиці в поєднанні з лейцином, ізолейцином для лікування уражень головного мозку, печінки, уражених внаслідок наркотичної, алкогольної або медикаментозної інтоксикації організму.
2. Лейцин та ізолейцин. Знижують рівень глюкози в крові, захищають м'язову тканину, спалюють жир, служать каталізаторами для синтезу гормону росту, відновлюють шкіру і кістки. Лейцин, як і валін, бере участь у процесах енергозабезпечення, що особливо важливо для підтримки витривалості організму під час виснажливих тренувань. Крім того, ізолейцин необхідний для синтезу гемоглобіну.
3. Треонін. Перешкоджає жировому переродженню печінки, бере участь у білковому і жировому обміні, синтезі колагену, еластану, створенні кісткової тканини (емалі). Амінокислота підвищує імунітет, сприйнятливість організму до ГРВІ. Треонін міститься в скелетних м'язах, центральній нервовій системі, серці, підтримуючи їх роботу.
4. метіонін. Він покращує травлення, бере участь у переробці жирів, захищає організм від шкідливого впливу радіації, зменшує прояви токсикозу під час вагітності, використовується для лікування ревматоїдного артриту. Амінокислота бере участь у виробленні таурину, цистеїну, глутатіону, які нейтралізують і виводять токсичні речовини з організму. Метіонін допомагає знизити рівень гістаміну в клітинах у людей з алергією.
5. Триптофан. Стимулює виділення гормону росту, покращує сон, знижує шкідливий вплив нікотину, стабілізує настрій, використовується для синтезу серотоніну. Триптофан в організмі людини здатний перетворюватися на ніацин.
6. Лізин. Бере участь у виробленні альбумінів, ферментів, гормонів, антитіл, відновленні тканин і утворенні колагену. Ця амінокислота входить до складу всіх білків і необхідна для зниження рівня тригліцеридів в сироватці крові, нормального формування кісток, повноцінного засвоєння кальцію і потовщення структури волосся. Лізин має противірусну дію, пригнічуючи розвиток гострих респіраторних інфекцій і герпесу. Збільшує силу м'язів, підтримує азотистий обмін, покращує короткочасну пам'ять, ерекцію, лібідо. Завдяки своїм позитивним властивостям 2,6-діаміногексанова кислота допомагає зберегти здоров'я серця, запобігає розвитку атеросклерозу, остеопорозу, генітального герпесу. Лізин у поєднанні з вітаміном С, проліном запобігають утворенню ліпопротеїнів, які викликають закупорку артерій і призводять до серцево-судинних патологій.
7. Фенілаланін. Пригнічує апетит, зменшує біль, покращує настрій, пам'ять. В організмі людини фенілаланін здатний перетворюватися в амінокислоту тирозин, життєво необхідну для синтезу нейромедіаторів (дофаміну і норадреналіну). Завдяки здатності сполуки долати гематоенцефалічний бар’єр, її часто використовують для лікування неврологічних захворювань. Крім того, амінокислота використовується для боротьби з білими вогнищами депігментації на шкірі (вітіліго), шизофренією і хворобою Паркінсона.

Нестача незамінних амінокислот в організмі людини призводить до:

• затримка росту;
• порушення біосинтезу цистеїну, білків, нирок, щитовидної залози, нервової системи;
• деменція;
• втрата ваги;
• фенілкетонурія;
• зниження імунітету і рівня гемоглобіну в крові;
• порушення координації.

При заняттях спортом дефіцит вищевказаних структурних одиниць знижує спортивну працездатність, підвищує ризик травм.

Харчові джерела незамінних амінокислот

Таблиця базується на даних, взятих із Сільськогосподарської бібліотеки США – Національної бази даних поживних речовин США.

Напівзмінний

Сполуки цієї категорії можуть вироблятися організмом тільки в тому випадку, якщо вони частково надходять з їжею. Кожен різновид напівзамінних кислот виконує певні функції, які неможливо замінити.

Розглянемо їх види.

1. Аргінін. Це одна з найважливіших амінокислот в організмі людини. Він прискорює загоєння пошкоджених тканин, знижує рівень холестерину і необхідний для підтримки здоров'я шкіри, м'язів, суглобів і печінки. Аргінін збільшує утворення Т-лімфоцитів, які зміцнюють імунну систему, діє як бар'єр, перешкоджаючи проникненню хвороботворних мікроорганізмів. Крім того, амінокислота сприяє детоксикації печінки, знижує артеріальний тиск, уповільнює ріст пухлин, протистоїть утворенню тромбів, підвищує потенцію і зміцнює судини. Бере участь в азотистому обміні, синтезі креатину і показаний людям, які бажають схуднути і набрати м'язову масу. Аргінін міститься в насінній рідині, сполучній тканині шкіри та гемоглобіні. Дефіцит сполуки в організмі людини небезпечний розвитком цукрового діабету, безпліддям у чоловіків, затримкою статевого дозрівання, гіпертонією, імунодефіцитом. Природні джерела аргініну: шоколад, кокос, желатин, м'ясо, молочні продукти, волоські горіхи, пшениця, овес, арахіс, соя.
2. Гістидин. Входить до складу всіх тканин організму людини, ферментів. Бере участь в обміні інформацією між центральною нервовою системою і периферичними відділами. Гістидин необхідний для нормального травлення, оскільки тільки з його участю можливе утворення шлункового соку. Крім того, речовина перешкоджає виникненню аутоімунних, алергічних реакцій. Нестача компонента викликає втрату слуху, підвищує ризик розвитку ревматоїдного артриту. Гістидин міститься в злаках (рис, пшениця), молочних продуктах, м'ясі.
3. Тирозин. Сприяє утворенню нейромедіаторів, зменшує біль у передменструальний період, сприяє нормальному функціонуванню всього організму, діє як природний антидепресант. Амінокислота знижує залежність від наркотичних, кофеїнових препаратів, допомагає контролювати апетит і служить початковим компонентом для вироблення дофаміну, тироксину, адреналіну. У синтезі білка тирозин частково замінює фенілаланін. Крім того, він необхідний для синтезу гормонів щитовидної залози. Дефіцит амінокислот уповільнює обмінні процеси, знижує артеріальний тиск, підвищує стомлюваність. Тирозин міститься в гарбузовому насінні, мигдалі, вівсянці, арахісі, рибі, авокадо, соєвих бобах.
4. Цистин. Міститься в бета-кератині – основному структурному білку волосся, нігтьових пластин, шкіри. Амінокислота засвоюється як N-ацетилцистеїн і використовується для лікування кашлю курців, септичного шоку, раку та бронхіту. Цистин підтримує третинну структуру пептидів, білків, а також діє як потужний антиоксидант. Зв'язує руйнівні вільні радикали, токсичні метали, захищає клітини від рентгенівського та радіаційного опромінення. Амінокислота входить до складу соматостатину, інсуліну, імуноглобуліну. Цистин можна отримати з наступних продуктів: брокколі, цибуля, м’ясні продукти, яйця, часник, червоний перець.

Відмінною особливістю напівзамінних амінокислот є можливість їх використання організмом для утворення білків замість метіоніну, фенілаланіну.

Взаємозамінний

Органічні сполуки цього класу можуть вироблятися організмом людини самостійно, покриваючи мінімальні потреби внутрішніх органів і систем. Замінні амінокислоти синтезуються з продуктів обміну і поглиненого азоту. Для поповнення добової норми вони повинні щодня входити в склад білків з їжею.

Розглянемо, які речовини відносяться до цієї категорії:

1. Аланін. Використовується як джерело енергії, виводить токсини з печінки, прискорює перетворення глюкози. Перешкоджає розпаду м'язової тканини за рахунок аланінового циклу, представленого у вигляді: глюкоза - піруват - аланін - піруват - глюкоза. Завдяки цим реакціям будівельний компонент білка збільшує запаси енергії, продовжуючи життя клітин. Надлишок азоту під час аланінового циклу виводиться з організму з сечею. Крім того, речовина стимулює вироблення антитіл, забезпечує метаболізм кислот, цукрів і підвищує імунітет. Джерела аланіну: молочні продукти, авокадо, м'ясо, птиця, яйця, риба.
2. гліцин. Бере участь у нарощуванні м'язів, синтезі гормонів, підвищує рівень креатину в організмі, сприяє перетворенню глюкози в енергію. Колаген на 30% складається з гліцину. Без участі цієї сполуки неможливий клітинний синтез. Насправді, якщо тканини пошкоджені, без гліцину організм людини не зможе загоювати рани. Джерелами амінокислот є: молоко, бобові, сир, риба, м'ясо.
3. глютамін. Після перетворення органічної сполуки в глутамінову кислоту вона проникає через гематоенцефалічний бар’єр і діє як паливо для роботи мозку. Амінокислота виводить токсини з печінки, підвищує рівень ГАМК, підтримує м'язовий тонус, покращує концентрацію, бере участь у виробленні лімфоцитів. Препарати L-глютаміну зазвичай використовуються в бодібілдингу для запобігання розпаду м’язів шляхом транспортування азоту до органів, видалення токсичного аміаку та збільшення запасів глікогену. Речовина використовується для зняття симптомів хронічної втоми, поліпшення емоційного фону, лікування ревматоїдного артриту, виразкової хвороби, алкоголізму, імпотенції, склеродермії. Лідерами за вмістом глютамина є петрушка і шпинат.
4. карнітин. Зв'язує і виводить з організму жирні кислоти. Амінокислота посилює дію вітамінів Е, С, знижує зайву вагу, знижує навантаження на серце. В організмі людини карнітин виробляється з глутаміну та метіоніну в печінці та нирках. Він буває наступних типів: D і L. Найбільшу цінність для організму має L-карнітин, який підвищує проникність клітинних мембран для жирних кислот. Таким чином, амінокислота підвищує утилізацію ліпідів, уповільнює синтез молекул тригліцеридів у підшкірному жировому депо. Після прийому карнітину посилюється окислення ліпідів, запускається процес втрати жирової тканини, що супроводжується вивільненням запасеної енергії у вигляді АТФ. L-карнітин посилює утворення лецитину в печінці, знижує рівень холестерину, запобігає появі атеросклеротичних бляшок. Незважаючи на те, що ця амінокислота не відноситься до розряду незамінних сполук, регулярний прийом речовини перешкоджає розвитку серцевих патологій і дозволяє досягти активного довголіття. Пам'ятайте, що з віком рівень карнітину знижується, тому людям похилого віку в першу чергу слід додатково вводити в свій щоденний раціон БАД. Крім того, велика частина речовини синтезується з вітамінів С, В6, метіоніну, заліза, лізину. Відсутність будь-якої з цих сполук викликає дефіцит L-карнітину в організмі. Природні джерела амінокислот: м'ясо птиці, яєчні жовтки, гарбуз, кунжут, баранина, сир, сметана.
5. Аспарагін. Необхідний для синтезу аміаку, правильної роботи нервової системи. Амінокислота міститься в молочних продуктах, спаржі, сироватці, яйцях, рибі, горіхах, картоплі, м'ясі птиці.
6. Аспарагінова кислота. Бере участь у синтезі аргініну, лізину, ізолейцину, утворенні універсального палива для організму – аденозинтрифосфату (АТФ), який забезпечує енергією внутрішньоклітинні процеси. Аспарагінова кислота стимулює вироблення нейромедіаторів, підвищує концентрацію нікотинамідаденіндинуклеотиду (НАДН), необхідного для підтримки функціонування нервової системи та мозку. З’єднання синтезується самостійно, а його концентрацію в клітинах можна збільшити, включивши в раціон такі продукти: цукрова тростина, молоко, яловичина, м’ясо птиці.
7. Глутамінова кислота. Це найважливіший збуджуючий нейромедіатор у спинному мозку. Органічна сполука бере участь у переміщенні калію через гематоенцефалічний бар’єр у спинномозкову рідину та відіграє важливу роль у метаболізмі тригліцеридів. Мозок здатний використовувати глутамат як паливо. Потреба організму в додатковому надходженні амінокислот підвищується при епілепсії, депресії, появі ранньої сивини (до 30 років), розладах нервової системи. Природні джерела глутамінової кислоти: волоські горіхи, помідори, гриби, морепродукти, риба, йогурт, сир, сухофрукти.
8. Пролін Стимулює синтез колагену, необхідний для формування хрящової тканини, прискорює процеси загоєння. Джерела проліну: яйця, молоко, м'ясо. Вегетаріанцям рекомендується вживати амінокислоту разом з харчовими добавками.
9. серин. Регулює кількість кортизолу в м'язовій тканині, бере участь у синтезі антитіл, імуноглобулінів, серотоніну, сприяє засвоєнню креатину, відіграє роль в жировому обміні. Серин підтримує нормальну роботу центральної нервової системи. Основні харчові джерела амінокислот: цвітна капуста, брокколі, горіхи, яйця, молоко, соєві боби, кумис, яловичина, пшениця, арахіс, м'ясо птиці.

Таким чином, амінокислоти беруть участь у перебігу всіх життєво важливих функцій в організмі людини. Перед покупкою харчових добавок рекомендується проконсультуватися з фахівцем. Незважаючи на те, що прийом препаратів амінокислот хоч і вважається безпечним, але може посилити приховані проблеми зі здоров'ям.

Види білка за походженням

Сьогодні розрізняють наступні види білка: яєчний, сироватковий, рослинний, м'ясний, рибний.

Розглянемо опис кожного з них.

1. яйце Вважаючись еталоном серед білків, усі інші білки ранжуються відносно нього, оскільки він має найвищу засвоюваність. До складу жовтка входять овомукоїд, овомуцин, лізоцин, альбумін, овоглобулін, вугільний альбумін, авідин, білковий компонент — альбумін. Сирі курячі яйця не рекомендуються людям з розладами травлення. Це пов’язано з тим, що вони містять інгібітор ферменту трипсину, який уповільнює перетравлення їжі, і білок авідін, який приєднує життєво необхідний вітамін Н. Отримане з’єднання не засвоюється організмом і виводиться. Тому дієтологи наполягають на вживанні яєчного білка тільки після термічної обробки, яка вивільняє поживну речовину з комплексу біотин-авідин і руйнує інгібітор трипсину. Переваги цього виду протеїну: середня швидкість засвоєння (9 грамів на годину), високий амінокислотний склад, сприяє зниженню маси тіла. До недоліків білка курячих яєць можна віднести їх високу вартість і алергенність.
2. Молочна сироватка. Білки цієї категорії мають найвищу швидкість розщеплення (10-12 грамів на годину) серед цільних білків. Після прийому продуктів на основі молочної сироватки протягом першої години різко підвищується рівень пептидів і амінокислот в крові. При цьому кислотоутворююча функція шлунка не змінюється, що виключає можливість газоутворення і порушення процесу травлення. Склад м'язової тканини людини за вмістом незамінних амінокислот (валіну, лейцину та ізолейцину) найбільш близький до складу сироваткових білків. Цей вид протеїну знижує рівень холестерину, збільшує кількість глутатіону, має низьку вартість відносно інших видів амінокислот. Основним недоліком сироваткового протеїну є швидке засвоєння сполуки, що робить його доцільним приймати до або відразу після тренування. Основним джерелом білка є солодка сироватка, отримана при виробництві сичужних сирів. Розрізняють концентрат, ізолят, гідролізат сироваткового білка, казеїн. Перша з отриманих форм не відрізняється високою чистотою і містить жири, лактозу, що стимулює газоутворення. Рівень білка в ньому становить 35-70%. З цієї причини концентрат сироваткового білка є найдешевшим будівельним матеріалом у колах спортивного харчування. Ізолят – продукт підвищеного ступеня очищення, містить 95% білкових фракцій. Однак недобросовісні виробники іноді хитрують, надаючи в якості сироваткового протеїну суміш ізоляту, концентрату, гідролізату. Тому слід ретельно перевіряти склад добавки, в якій єдиним компонентом повинен бути ізолят. Гідролізат - найдорожчий вид сироваткового протеїну, який готовий до моментального засвоєння і швидко проникає в м'язову тканину. Казеїн, потрапляючи в шлунок, перетворюється на згусток, який тривалий час розщеплюється (4-6 грамів на годину). Завдяки цій властивості білок включають в дитячі суміші, так як він надходить в організм стабільно і рівномірно, а інтенсивний надходження амінокислот призводить до відхилень у розвитку малюка.
3. Овочевий. Незважаючи на те, що білки в таких продуктах неповноцінні, в поєднанні один з одним вони утворюють повноцінний білок (найкраще поєднання - бобові + зернові). Основними постачальниками будівельного матеріалу рослинного походження є соєві продукти, які борються з остеопорозом, насичують організм вітамінами Е, В, фосфором, залізом, калієм, цинком. При вживанні соєвий білок знижує рівень холестерину, вирішує проблеми, пов'язані зі збільшенням простати, знижує ризик розвитку злоякісних новоутворень молочних залоз. Показаний людям з непереносимістю молочних продуктів. Для виробництва добавок використовуються соєвий ізолят (містить 90% білка), соєвий концентрат (70%), соєве борошно (50%). Швидкість засвоєння білка становить 4 грами на годину. До недоліків амінокислоти можна віднести: естрогенну активність (через це з'єднання не можна приймати чоловікам у великих дозах, оскільки може виникнути репродуктивна дисфункція), наявність трипсину, який уповільнює травлення. Рослини, що містять фітоестрогени (нестероїдні сполуки, близькі за структурою до жіночих статевих гормонів): льон, солодка, хміль, червона конюшина, люцерна, червоний виноград. Рослинний білок також міститься в овочах і фруктах (капуста, гранати, яблука, морква), злаках і бобових (рис, люцерна, сочевиця, насіння льону, овес, пшениця, соя, ячмінь), напоях (пиво, бурбон). Часто в спортивній дієті використовується білок гороху. Це високоочищений ізолят, що містить найбільшу кількість амінокислоти аргініну (8,7% на грам протеїну) порівняно з сироваткою, соєю, казеїном і яєчним матеріалом. Крім того, гороховий білок багатий глютаміном, лізином. Кількість BCAA в ньому досягає 18%. Цікаво, що білок рису підсилює користь гіпоалергенного білка гороху, який використовується в раціоні сироїдів, спортсменів і вегетаріанців.
4. м'ясо Кількість білка в ньому досягає 85%, з яких 35% - незамінні амінокислоти. Білок м'яса характеризується нульовим вмістом жиру, має високий рівень засвоюваності.
5. риба Даний комплекс рекомендований для застосування звичайній людині. Але спортсменам вкрай небажано використовувати протеїн для покриття добової потреби, так як ізолят рибного білка розщеплюється до амінокислот в 3 рази довше казеїну.

Так, щоб знизити вагу, набрати м'язову масу, при роботі над рельєфом рекомендується використовувати комплексні протеїни. Вони забезпечують максимальну концентрацію амінокислот відразу після споживання.

Спортсмени, які страждають ожирінням і схильні до жироутворення, повинні віддавати перевагу 50-80% повільного протеїну над швидким. Основний спектр їх дії спрямований на тривале живлення м'язів.

Казеїн засвоюється повільніше, ніж сироватковий білок. Завдяки цьому концентрація амінокислот в крові підвищується поступово і утримується на високому рівні протягом 7 годин. На відміну від казеїну, сироватковий протеїн набагато швидше засвоюється в організмі, що створює найсильніше вивільнення сполуки за короткий проміжок часу (півгодини). Тому його рекомендується приймати для запобігання катаболізму м'язових білків безпосередньо перед і відразу після тренування.

Проміжне місце займає яєчний білок. Щоб наситити кров відразу після тренування і зберегти високу концентрацію білка після силових вправ, його прийом слід поєднувати з сироватковим изолятом, незабаром амінокислотою. Ця суміш трьох протеїнів нівелює недоліки кожного компонента, поєднує в собі всі позитивні якості. Найбільш сумісний з сироватковим соєвим білком.

Цінність для людини

Роль, яку відіграють білки в живих організмах, настільки велика, що розглянути кожну функцію практично неможливо, але ми коротко виділимо найважливіші з них.

1. Захисні (фізичні, хімічні, імунні). Білки захищають організм від шкідливого впливу вірусів, токсинів, бактерій, запускаючи механізм синтезу антитіл. При взаємодії захисних білків з чужорідними речовинами біологічна дія збудників нейтралізується. Крім того, білки беруть участь в процесі згортання фібриногену в плазмі крові, що сприяє утворенню тромбу і закупорці рани. Завдяки цьому в разі пошкодження покриву тіла білок захищає організм від крововтрати.
2. каталітичний. Усі ферменти, так звані біологічні каталізатори, є білками.
3. Транспорт. Основним переносником кисню є гемоглобін, білок крові. Крім того, інші види амінокислот в процесі реакцій утворюють сполуки з вітамінами, гормонами, жирами, забезпечуючи їх доставку до клітин, внутрішніх органів і тканин.
4. поживний. Так звані резервні білки (казеїн, альбумін) є джерелами живлення для формування і росту плода в утробі матері.
5. Гормональний. Більшість гормонів в організмі людини (адреналін, норадреналін, тироксин, глюкагон, інсулін, кортикотропін, соматотропін) є білками.
6. Кератин – основний структурний компонент волосся, колаген – сполучна тканина, еластин – стінки кровоносних судин. Білки цитоскелета надають форму органелам і клітинам. Більшість структурних білків є ниткоподібними.
7. Мотор. Актин і міозин (м'язові білки) беруть участь у розслабленні і скороченні м'язових тканин. Білки регулюють трансляцію, сплайсинг, інтенсивність транскрипції генів, а також процес руху клітини по циклу. Моторні білки відповідають за рух тіла, рух клітин на молекулярному рівні (війок, джгутиків, лейкоцитів), внутрішньоклітинний транспорт (кінезин, динеїн).
8. Сигнал. Цю функцію виконують цитокіни, фактори росту, білки-гормони. Вони передають сигнали між органами, організмами, клітинами, тканинами.
9. Рецептор. Одна частина білкового рецептора отримує дратівливий сигнал, інша реагує і сприяє конформаційним змінам. Таким чином, сполуки каталізують хімічну реакцію, зв'язують внутрішньоклітинні молекули-посередники, служать іонними каналами.

Крім перерахованих вище функцій, білки регулюють рівень pH внутрішнього середовища, виступають резервним джерелом енергії, забезпечують розвиток, відтворення організму, формують здатність до мислення.

У поєднанні з тригліцеридами білки беруть участь у формуванні клітинних мембран, з вуглеводами у виробленні секретів.

Синтез білка

Синтез білка — складний процес, який відбувається в рибонуклеопротеїдних частинках клітини (рибосомах). Білки перетворюються з амінокислот і макромолекул під контролем інформації, зашифрованої в генах (в ядрі клітини).

Кожен білок складається із ферментних залишків, які визначаються послідовністю нуклеотидів геному, що кодує цю частину клітини. Оскільки ДНК зосереджена в ядрі клітини, а синтез білка відбувається в цитоплазмі, то інформація від коду біологічної пам’яті до рибосом передається за допомогою спеціального посередника — іРНК.

Біосинтез білка відбувається в шість етапів.

1. Перенесення інформації з ДНК на і-РНК (транскрипція). У прокаріотичних клітинах переписування геному починається з розпізнавання певної нуклеотидної послідовності ДНК ферментом РНК-полімерази.
2. Активація амінокислот. Кожен «попередник» білка, використовуючи енергію АТФ, зв'язується ковалентними зв'язками з молекулою транспортної РНК (т-РНК). При цьому т-РНК складається з послідовно з’єднаних нуклеотидів – антикодонів, які визначають індивідуальний генетичний код (триплет-кодон) активованої амінокислоти.
3. Зв'язування білка з рибосомами (ініціація). Молекула і-РНК, що містить інформацію про певний білок, пов’язана з маленькою частинкою рибосоми та ініціюючою амінокислотою, приєднаною до відповідної т-РНК. У цьому випадку транспортні макромолекули взаємно відповідають триплету і-РНК, який сигналізує про початок білкового ланцюга.
4. Подовження поліпептидного ланцюга (елонгація). Нарощування білкових фрагментів відбувається шляхом послідовного додавання амінокислот до ланцюга, що транспортується до рибосоми за допомогою транспортної РНК. На цьому етапі формується остаточна структура білка.
5. Зупинка синтезу поліпептидного ланцюга (термінація). Про завершення побудови білка сигналізує спеціальний триплет іРНК, після чого поліпептид вивільняється з рибосоми.
6. Згортання та обробка білка. Щоб прийняти характерну структуру поліпептиду, він спонтанно коагулює, утворюючи свою просторову конфігурацію. Після синтезу на рибосомі білок піддається хімічній модифікації (процесингу) ферментами, зокрема фосфорилюванням, гідроксилюванням, глікозилюванням і тирозином.

Новоутворені білки містять на кінці поліпептидні фрагменти, які діють як сигнали, що направляють речовини в зону впливу.

Трансформація білків контролюється генами-операторами, які разом зі структурними генами утворюють ферментативну групу, яка називається опероном. Цією системою керують гени-регулятори за допомогою спеціальної речовини, яку вони при необхідності синтезують. Взаємодія цієї речовини з оператором призводить до блокування контролюючого гена і, як наслідок, до термінації оперона. Сигналом до відновлення роботи системи є реакція речовини з частинками індуктора.

Денна ставка

Як бачите, потреба організму в білках залежить від віку, статі, фізичного стану та фізичних навантажень. Нестача білка в продуктах призводить до порушення діяльності внутрішніх органів.

Обмін в організмі людини

Білковий обмін - це сукупність процесів, що відображають діяльність білків в організмі: травлення, розщеплення, засвоєння в травному тракті, а також участь у синтезі нових речовин, необхідних для життєдіяльності. Враховуючи, що білковий метаболізм регулює, інтегрує та координує більшість хімічних реакцій, важливо розуміти основні етапи, пов’язані з перетворенням білка.

Печінка відіграє ключову роль у метаболізмі пептидів. Якщо фільтруючий орган припиняє участь в цьому процесі, то через 7 днів настає летальний результат.

Послідовність перебігу обмінних процесів.

1. Дезамінування амінокислот. Цей процес необхідний для перетворення надлишкових білкових структур в жири і вуглеводи. Під час ферментативних реакцій амінокислоти модифікуються у відповідні кетокислоти, утворюючи аміак, побічний продукт розпаду. Деанімація 90% білкових структур відбувається в печінці, а в деяких випадках і в нирках. Виняток становлять амінокислоти з розгалуженим ланцюгом (валін, лейцин, ізолейцин), які піддаються метаболізму в м'язах скелета.
2. Утворення сечовини. Аміак, який виділяється при дезамінуванні амінокислот, токсичний для організму людини. Знешкодження отруйної речовини відбувається в печінці під впливом ферментів, які перетворюють його в сечову кислоту. Після цього сечовина потрапляє в нирки, звідки виводиться разом із сечею. Залишок молекули, який не містить азоту, модифікується в глюкозу, яка вивільняє енергію при розпаді.
3. Взаємоперетворення між замінними типами амінокислот. У результаті біохімічних реакцій у печінці (відновне амінування, трансамінування кетокислот, перетворення амінокислот) утворюються замінні та умовно незамінні білкові структури, які компенсують їх нестачу в їжі.
4. Синтез білків плазми. Майже всі білки крові, за винятком глобулінів, утворюються в печінці. Найважливішими з них і переважаючими в кількісному відношенні є альбуміни і фактори згортання крові. Процес перетравлення білків у травному тракті відбувається шляхом послідовної дії на них протеолітичних ферментів, які надають продуктам розпаду здатність всмоктуватися в кров через стінку кишечника.

Розпад білків починається в шлунку під впливом шлункового соку (рН 1,5-2), який містить фермент пепсин, який прискорює гідроліз пептидних зв'язків між амінокислотами. Після цього травлення продовжується в дванадцятипалій і порожній кишці, куди надходить панкреатичний і кишковий сік (рН 7,2-8,2), що містить неактивні попередники ферментів (трипсиноген, прокарбоксипептидазу, хімотрипсиноген, проеластазу). Слизова оболонка кишечника виробляє фермент ентеропептидазу, який активує ці протеази. Протеолітичні речовини також містяться в клітинах слизової оболонки кишечника, тому після остаточного всмоктування відбувається гідроліз малих пептидів.

В результаті таких реакцій 95-97% білків розщеплюються до вільних амінокислот, які всмоктуються в тонкому кишечнику. При нестачі або низькій активності протеаз неперетравлений білок потрапляє в товстий кишечник, де відбувається процес його розпаду.

Дефіцит білка

Білки — клас високомолекулярних азотовмісних сполук, функціональний і структурний компонент життєдіяльності людини. Враховуючи, що білки відповідають за побудову клітин, тканин, органів, синтез гемоглобіну, ферментів, пептидних гормонів, нормальний перебіг обмінних реакцій, їх нестача в раціоні призводить до порушення функціонування всіх систем організму.

Симптоми дефіциту білка:

• гіпотонія і м'язова дистрофія;
• інвалідність;
• зменшення товщини шкірної складки, особливо над триголовим м'язом плеча;
• різка втрата ваги;
• розумова і фізична втома;
• набряк (прихований, а потім явний);
• мерзлякуватість;
• зниження тургору шкіри, внаслідок чого вона стає сухою, в'ялою, млявою, зморшкуватою;
• погіршення функціонального стану волосся (випадання, витончення, сухість);
• зниження апетиту;
• погане загоєння ран;
• постійне відчуття голоду або спраги;
• порушення когнітивних функцій (пам'ять, увага);
• відсутність набору ваги (у дітей).

Пам'ятайте, ознаки легкої форми білкової недостатності можуть бути відсутні тривалий час або бути прихованими.

Однак будь-яка фаза білкової недостатності супроводжується ослабленням клітинного імунітету і підвищенням сприйнятливості до інфекцій.

Як наслідок, хворі частіше хворіють на респіраторні захворювання, пневмонію, гастроентерити, патології сечовивідних органів. При тривалому дефіциті азотистих сполук розвивається важка форма білково-енергетичної недостатності, що супроводжується зменшенням об'єму міокарда, атрофією підшкірної клітковини, вдавленням міжребер'я.

Наслідки важкої форми білкової недостатності:

• уповільнений пульс;
• погіршення засвоєння білка та інших речовин внаслідок недостатнього синтезу ферментів;
• зменшення обсягу серця;
• анемія;
• порушення імплантації яйцеклітини;
• затримка росту (у новонароджених);
• функціональні порушення ендокринних залоз;
• гормональний дисбаланс;
• імунодефіцитні стани;
• загострення запальних процесів внаслідок порушення синтезу факторів захисту (інтерферону та лізоциму);
• зниження частоти дихання.

Особливо негативно позначається недолік білка в раціоні дитячого організму: сповільнюється ріст, порушується формування кісткової тканини, затримується розумовий розвиток.

Розрізняють дві форми білкової недостатності у дітей:

1. Безумство (дефіцит сухого білка). Це захворювання характеризується вираженою атрофією м’язів і підшкірної клітковини (за рахунок утилізації білка), затримкою росту і втрати ваги. При цьому набряклість, явна або прихована, відсутня в 95% випадків.
2. Квашіоркор (ізольована білкова недостатність). На початковому етапі у дитини спостерігається апатія, дратівливість, млявість. Потім відзначається затримка росту, м'язова гіпотонія, жирове переродження печінки, зниження тургору тканин. Разом з цим з'являються набряки, що маскують втрату ваги, гіперпігментацію шкіри, лущення окремих частин тіла, порідіння волосся. Нерідко при квашіоркорі виникають блювота, діарея, анорексія, а у важких випадках — кома або ступор, які нерідко закінчуються смертю.

Поряд з цим у дітей і дорослих можуть розвиватися змішані форми білкової недостатності.

Причини розвитку білкової недостатності

Можливі причини розвитку білкової недостатності:

• якісна або кількісна незбалансованість харчування (дієти, голодування, знежирене білкове меню, недоїдання);
• вроджені порушення обміну амінокислот;
• підвищена втрата білка з сечею;
• тривалий недолік мікроелементів;
• порушення синтезу білка внаслідок хронічних патологій печінки;
• алкоголізм, наркоманія;
• сильні опіки, кровотечі, інфекційні захворювання;
• порушення всмоктування білка в кишечнику.

Білково-енергетична недостатність буває двох видів: первинна і вторинна. Перше порушення виникає через недостатнє надходження в організм поживних речовин, а друге – наслідок функціональних розладів або прийому препаратів, що пригнічують синтез ферментів.

При легкій і середньої стадії білкової недостатності (первинної) важливо усунути можливі причини розвитку патології. Для цього збільшують добову норму білків (пропорційно оптимальній масі тіла), призначають прийом полівітамінних комплексів. При відсутності зубів або зниженні апетиту додатково використовують рідкі поживні суміші для зондового або самостійного годування. Якщо нестача білка ускладнюється діареєю, то хворим краще давати йогуртові склади. Ні в якому разі не рекомендується вживати молочні продукти через нездатність організму переробляти лактозу.

Важкі форми вторинної недостатності вимагають стаціонарного лікування, оскільки для виявлення порушення необхідно лабораторне дослідження. Для уточнення причини патології вимірюють рівень розчинного рецептора інтерлейкіну-2 в крові або С-реактивного білка. Альбумін плазми, шкірні антигени, загальна кількість лімфоцитів і CD4+ Т-лімфоцитів також перевіряються, щоб допомогти підтвердити історію та визначити ступінь функціональної дисфункції.

Основними пріоритетами лікування є дотримання контрольованої дієти, корекція водно-електролітного балансу, усунення інфекційних патологій, насичення організму поживними речовинами. Враховуючи, що вторинний недолік білка може перешкодити вилікуванню захворювання, яке спровокувало його розвиток, в деяких випадках призначають парентеральне або зондове харчування концентрованими сумішами. При цьому проводиться вітамінотерапія в дозах, що вдвічі перевищують добову потребу здорової людини.

Якщо у пацієнта анорексія або причина дисфункції не виявлена, то додатково застосовуються препарати, що підвищують апетит. Для збільшення м'язової маси допустимо вживання анаболічних стероїдів (під наглядом лікаря). Відновлення білкового балансу у дорослих відбувається повільно, протягом 6-9 місяців. У дітей період повного одужання займає 3-4 місяці.

Пам’ятайте, що для профілактики білкової недостатності важливо щодня включати в свій раціон білкові продукти рослинного і тваринного походження.

Передозування

Надмірне споживання їжі, багатої білком, негативно впливає на здоров'я людини. Передозування білка в раціоні не менш небезпечна, ніж його недолік.

Характерні симптоми надлишку білка в організмі:

• загострення проблем з нирками і печінкою;
• втрата апетиту, дихання;
• підвищена нервова збудливість;
• рясні менструальні виділення (у жінок);
• складність позбавлення від зайвої ваги;
• проблеми з серцево-судинною системою;
• посилене гниття в кишечнику.

Визначити порушення білкового обміну можна за допомогою азотистого балансу. Якщо кількість прийнятого і виведеного азоту однакова, кажуть, що людина має позитивний баланс. Негативний баланс свідчить про недостатнє споживання або погане засвоєння білка, що призводить до спалювання власного білка. Це явище лежить в основі розвитку виснаження.

Незначний надлишок білка в раціоні, необхідного для підтримки нормального азотистого балансу, не шкодить здоров'ю людини. У цьому випадку надлишок амінокислот використовується як джерело енергії. Однак за відсутності фізичної активності для більшості людей споживання білка понад 1,7 грама на 1 кілограм маси тіла сприяє перетворенню надлишку білка в азотисті сполуки (сечовина), глюкозу, які повинні виводитися нирками. Надлишок будівельного компонента призводить до формування кислої реакції організму, збільшення втрати кальцію. Крім того, тваринний білок часто містить пурини, які можуть відкладатися в суглобах, що є передвісником розвитку подагри.

Передозування білка в організмі людини зустрічається вкрай рідко. Сьогодні в нормальному харчуванні катастрофічно не вистачає повноцінних білків (амінокислот).

часто задаються

Які плюси і мінуси тваринних і рослинних білків?

Основна перевага джерел білка тваринного походження полягає в тому, що вони містять всі необхідні організму незамінні амінокислоти, переважно в концентрованому вигляді. Недоліками такого протеїну є надходження в організм надлишкової кількості будівельного компонента, що в 2-3 рази перевищує добову норму. Крім того, продукти тваринного походження часто містять шкідливі компоненти (гормони, антибіотики, жири, холестерин), які викликають отруєння організму продуктами розпаду, вимивають «кальцій» з кісток, створюють додаткове навантаження на печінку.

Рослинні білки добре засвоюються організмом. Вони не містять шкідливих компонентів, які надходять з тваринними білками. Однак рослинні білки не позбавлені недоліків. Більшість продуктів (крім сої) поєднані з жирами (в насінні), містять неповний набір незамінних амінокислот.

Який білок найкраще засвоюється в організмі людини?

1. Яйце, ступінь засвоєння якого досягає 95-100%.
2. Молоко, сир – 85 – 95%.
3. М'ясо, риба - 80 - 92%.
4. Соя – 60 – 80%.
5. Зерно – 50 – 80%.
6. Бобові – 40 – 60%.

Така різниця пов'язана з тим, що в травному тракті не виробляються ферменти, необхідні для розщеплення всіх видів білка.

Які рекомендації щодо споживання білка?

1. Покриває добову потребу організму.
2. Слідкуйте за тим, щоб з їжею надходили різні комбінації білка.
3. Не зловживайте споживанням надмірної кількості білка протягом тривалого часу.
4. Не їжте на ніч продукти, багаті білками.
5. Поєднуйте білки рослинного і тваринного походження. Це покращить їх засвоєння.
6. Спортсменам перед тренуваннями для подолання високих навантажень рекомендується випити насичений протеїном протеїновий коктейль. Після занять гейнер допомагає поповнити запаси поживних речовин. Спортивна добавка підвищує рівень вуглеводів, амінокислот в організмі, стимулюючи швидке відновлення м'язової тканини.
7. Тваринні білки повинні становити 50% добового раціону.
8. Для видалення продуктів білкового обміну потрібно набагато більше води, ніж для розщеплення і переробки інших компонентів їжі. Щоб уникнути зневоднення, необхідно випивати 1,5-2 л негазованої рідини в день. Для підтримки водно-сольового балансу спортсменам рекомендується вживати 3 л води.

Скільки білка можна засвоїти за один раз?

Серед прихильників частого годування існує думка, що за один прийом їжі можна засвоїти не більше 30 грам білка. Вважається, що більший обсяг навантажує травний тракт і він не справляється з переварюванням продукту. Однак це не більше ніж міф.

Організм людини за один прийом здатний подолати понад 200 грам білка. Частина білка піде для участі в анаболічних процесах або SMP і буде зберігатися у вигляді глікогену. Головне пам'ятати, що чим більше білка надійде в організм, тим довше він буде перетравлюватися, але засвоюватися весь.

Надмірна кількість білків призводить до збільшення жирових відкладень у печінці, підвищення збудливості ендокринних залоз і центральної нервової системи, посилює процеси гниття, негативно впливає на нирки.

Висновок

Білки є невід'ємною частиною всіх клітин, тканин, органів в організмі людини. Білки відповідають за регуляторну, моторну, транспортну, енергетичну та метаболічну функції. Сполуки беруть участь в засвоєнні мінеральних речовин, вітамінів, жирів, вуглеводів, підвищують імунітет і служать будівельним матеріалом для м'язових волокон.

Достатнє добове споживання білка (див. таблицю № 2 «Потреба людини в білку») є запорукою збереження здоров'я і гарного самопочуття протягом дня.